Ole Golten har skrevet doktorgrad ved NMBU om LPMO-enzymer. – Naturen får til det vi mennesker ikke klarer, sier han.
Kan du fortelle kort om doktorgradsprosjektet ditt?
Mitt prosjekt er en del av Vincent Eijsink sitt ERC-prosjekt Unravelling the secrets of Cu-based catalysts for C-H bond activation (CuBE).
Dette er et samarbeidsprosjekt som består av fire grupper i verden, hvor alle er fremst i sitt felt. NMBU og min del av prosjektet har vært å studere enzymene lytisk polysakkarid monooksygenaser (LPMOer) for deres unike evne til å bryte C-H bindinger i for eksempel cellulose og kitin.
På tvers av gruppene i CuBE har vi som mål å forstå C-H aktivering slik at den reaksjonen kan benyttes i andre deler av industrien. Enzymer er naturens katalysatorer og klarer å bryte vanskelige C-H bindinger, men LPMOer er svake, og vil dermed fort bli ødelagt i en industriell prosess.
Tradisjonelle katalysatorer er veldig sterke, men de sliter med å gjennomføre C-H aktivering. Hvis vår kunnskap av enzymer kunne blitt overført til uorganiske katalysatorer, så ville nye reaksjoner blitt tilgjengelig i industrien og gjennomført under grønnere omstendigheter (lavere temperature og trykk).
Vi forstår ikke nøyaktig hvordan LPMOer fungerer, derfor har mitt arbeid gått ut på å forstå LPMO-reaksjonen. Hvis vi forstår hvordan enzymene gjør jobben sin, så kan våre kollegaer i CuBE etterligne reaksjonen og lage morgendagens katalysatorer. Jeg har dermed forsket på hvordan ulike reaktanter viktig for reaksjonen påvirker den totale enzymreaksjonen. Ved å forstå det basale, er håpet at vi en dag kan forstå det kompliserte. Vi bygger derfor stein på stein for å øke vår felles forståelse av hvordan LPMOer fungerer.
Hvilket problem skal forskningen din bidra til å løse?
C-H-bindinger er veldig sterke, men de er helt essensielle i den kjemiske industrien i dag. De fleste produkter som kommer fra olje og gass må gjennom en prosess hvor en C-H-binding enten brytes eller modifiseres.
Hvis vi klarer å forstå hvordan den grunnleggende aktiveringen av C-H-bindinger fungerer vil vi kunne overføre dette til andre reaksjoner. Å finne nye metoder for å bryte disse bindingene anser jeg som en av de største hindrene i å nå våre klimamål.
Vi finner disse bindingene i plast, løsemidler, syntetiske gummier, tekstiler osv. Ved å lage nye katalysatorer basert på LPMOer vil nedbrytninger av disse stoffene være mulig. LPMOer klarer allerede å bryte C-H bindinger, vi bruker derfor disse enzymene som utgangspunkt.
På hvilke måter bidrar denne forskningen til løsningen?
Naturen får til det vi mennesker ikke klarer. LPMOer kan bryte ned sterke materialer som trevirke og rekeskall (cellulose og kitin) ved å aktivere C-H-bindinger.
Min forskning bidrar ved å forstå nøyaktig hvordan LPMO-reaksjonen foregår. Jeg driver med grunnforskning som skal danne grunnlaget for på løse LPMO-mekanismen og dermed belyse viktige prinsipper for reaksjonen som helhet.
Hvem/hva vil ha glede av resultatene?
På kort sikt vil forskere som fokuserer på LPMOer dra nytte av disse resultatene, men som all grunnforskning, så er dette en ny stein i grunnmuren som må bygges for å forstå hvordan LPMOer fungerer.
Hvis vi kan anvende denne forskningen, så vil dette være ett viktig steg i å bruke enzymer til å gjøre nye arbeidsoppgaver, og etterligne deres reksjoner i industrien.
om doktorgraden:
Ole Golten
- Har studert bachelor og master bioteknologi ved NMBU, med fordyping i biokjemi på mastergraden
- Er opprinnelig fra Bergen
- Har skrevet doktorgrad ved NMBUs fakultet for kjemi, bioteknologi og matvitenskap.
- Tittel på avhandlingen på norsk og engelsk:
• Investigating molecular determinants of lytic polysaccharide monooxygenase (LPMO) reactions
• Undersøkelse av molekylære faktorer i lytisk polysakkarid monooksygenase (LPMO) reaksjoner
Lenker til relevante artikler og medieoppslag:
Cube Synergy Project – Un nuovo sito targato WordPress (cube-synergy.eu)
Prestisjeprosjekt om økonomisk viktige kjemiske prosessar | NMBU